Генетический код. Трансляция

 Трансляция. Основные этапы трансляции

Мо­ле­ку­лы ин­фор­ма­ци­он­ной РНК в по­сле­до­ва­тель­ность ами­но­кис­лот мо­ле­ку­лы белка.

Су­ще­ству­ет дру­гое опре­де­ле­ние транс­ля­ции.

Транс­ля­ция – это ме­ха­низм, с по­мо­щью ко­то­ро­го по­сле­до­ва­тель­ность три­пле­тов ос­но­ва­ний в мо­ле­ку­лах ин­фор­ма­ци­он­ной РНК пе­ре­во­дит­ся в спе­ци­фи­че­скую по­сле­до­ва­тель­ность ами­но­кис­лот мо­ле­ку­лы белка.

Этот про­цесс про­ис­хо­дит на ри­бо­со­мах в ци­то­плаз­ме.

Участ­ни­ки транс­ля­ции

1. Все виды РНК (ин­фор­ма­ци­он­ные, транс­порт­ные, ри­бо­сом­ные)

2. Раз­лич­ные ами­но­кис­ло­ты, без ко­то­рых невоз­мож­но по­стро­ить бел­ко­вую цепь

3. Фер­мен­ты, с по­мо­щью ко­то­рых стро­ят­ся бел­ко­вые цепи

4. Ионы маг­ния (для ак­тив­но­сти фер­мен­тов)

Раз­ли­ча­ют три ос­нов­ных этапа транс­ля­ции: ини­ци­а­ция, элон­га­ция, тер­ми­на­ция.

Ри­бо­со­ма

Транс­ля­ция про­ис­хо­дит на ри­бо­со­мах – свое­об­раз­ных мо­ле­ку­ляр­ных ма­ши­нах, ко­то­рые на­хо­дят­ся в ци­то­плаз­ме и обес­пе­чи­ва­ют син­тез белка.

Ри­бо­со­мы удер­жи­ва­ют в функ­ци­о­наль­ном со­сто­я­нии мно­го­ком­по­нент­ную бе­лок­син­те­зи­ру­ю­щую си­сте­му, а также обес­пе­чи­ва­ют точ­ность счи­ты­ва­ния и пе­ре­да­чу ге­не­ти­че­ской ин­фор­ма­ции.

Ри­бо­со­мы со­сто­ят из двух суб­ча­стиц, раз­ли­ча­ю­щих­ся по раз­ме­рам. Малая субъ­еди­ни­ца ри­бо­со­мы у про­ка­ри­от имеет ко­эф­фи­ци­ент се­ди­мен­та­ции 30S, а боль­шая – 50S. Пол­ная ри­бо­со­ма имеет ко­эф­фи­ци­ент се­ди­мен­та­ции 70S(см. Рис. 1).

Ри­бо­со­мы про­ка­ри­от

Рис. 1. Ри­бо­со­мы про­ка­ри­от

У эу­ка­ри­от малая субъ­еди­ни­ца имеет ко­эф­фи­ци­ент се­ди­мен­та­ции 40S, а боль­шая – 60S. Вме­сте они со­став­ля­ют пол­ную ри­бо­со­му с ко­эф­фи­ци­ен­том се­ди­мен­та­ции 80S(см. Рис. 2).

Ри­бо­со­мы эу­ка­ри­от

Рис. 2. Ри­бо­со­мы эу­ка­ри­от

Сле­до­ва­тель­но, ри­бо­со­мы про­ка­ри­от мень­ше, чем ри­бо­со­мы эу­ка­ри­от.

 Инициация

Ини­ци­а­ция транс­ля­ции на­чи­на­ет­ся с при­со­еди­не­ния ри­бо­со­мы к тому участ­ку ин­фор­ма­ци­он­ной РНК (иРНК), с ко­то­ро­го на­чи­на­ет­ся син­тез белка (см. Рис. 3). При­со­еди­не­ние про­ис­хо­дит в при­сут­ствии ионов маг­ния.

Ини­ци­а­ция

Рис. 3. Ини­ци­а­ция

На­ча­ло бу­ду­ще­го белка обо­зна­ча­ет­ся три­пле­том АУГ, ко­то­рый яв­ля­ет­ся зна­ком на­ча­ла транс­ля­ции. Так как этот кодон ко­ди­ру­ет ами­но­кис­ло­ту ме­ти­о­нин, то все белки (за ис­клю­че­ни­ем спе­ци­аль­ных слу­ча­ев) на­чи­на­ют­ся с ме­ти­о­ни­на. Таким об­ра­зом, ини­ци­а­ция – точка от­сче­та син­те­за белка.

В транс­порт­ной РНК (тРНК), на­по­ми­на­ю­щей кле­вер­ный лист, есть ан­ти­ко­дон, ком­пле­мен­тар­ный ин­фор­ма­ци­он­но­му ко­до­ну РНК, с ко­то­рым он свя­зы­ва­ет­ся. По­сколь­ку пер­вый кодон ин­фор­ма­ци­он­ной РНК – обыч­но АУГ, то ан­ти­ко­дон тРНК – УАЦ (см. Рис. 4). К хво­сту тРНК (ак­цеп­тор­но­му участ­ку) при­со­еди­не­на ами­но­кис­ло­та ме­ти­о­нин.

иРНК и тРНК

Рис. 4. иРНК и тРНК

После при­со­еди­не­ния двух тРНК, несу­щих две ами­но­кис­ло­ты, к ко­до­нам иРНК, рас­по­ла­га­ю­щим­ся в ак­тив­ном цен­тре ри­бо­со­мы (см. Рис. 5), ме­ти­о­нин пе­ре­но­сит­ся на ами­но­кис­ло­ту вто­рой тРНК (между ами­но­кис­ло­та­ми об­ра­зо­вы­ва­ет­ся пеп­тид­ная связь).

При­со­еди­не­ние двух тРНК к ко­до­нам иРНК

Рис. 5. При­со­еди­не­ние двух тРНК к ко­до­нам иРНК

 Элонгация

Затем пер­вая тРНК ухо­дит в ци­то­плаз­му (см. Рис. 6), где она снова при­со­еди­ня­ет ами­но­кис­ло­ту, а ри­бо­со­ма про­дви­га­ет­ся даль­ше на один кодон, к ко­то­ро­му при­со­еди­ня­ет­ся сле­ду­ю­щая тРНК, несу­щая свою ами­но­кис­ло­ту. Так про­ис­хо­дит элон­га­ция, то есть удли­не­ние цепи (см. Рис. 7).

Пе­ре­нос ме­ти­о­ни­на на ами­но­кис­ло­ту вто­рой тРНК

Рис. 6. Пе­ре­нос ме­ти­о­ни­на на ами­но­кис­ло­ту вто­рой тРНК

Удли­не­ние по­ли­пеп­тид­ной цепи

Рис. 7. Удли­не­ние по­ли­пеп­тид­ной цепи

В про­цес­се элон­га­ции ри­бо­со­ма про­дви­га­ет­ся вдоль иРНК, за­дер­жи­ва­ясь на каж­дом ее участ­ке, ко­то­рый вклю­ча­ет в себя два ко­до­на, всего на 0,2 се­кун­ды. За это время мо­ле­ку­ла тРНК, ан­ти­ко­дон ко­то­рой ком­пле­мен­та­рен ко­до­ну, на­хо­дя­ще­му­ся в ри­бо­со­ме, успе­ва­ет рас­по­знать его.

 Образование активной формы инсулина

В клет­ках жи­вот­ных мно­гие белки син­те­зи­ру­ют­ся по РНК-мат­ри­це в виде мо­ле­кул пред­ше­ствен­ни­ков, ко­то­рые в даль­ней­шем будут мо­ди­фи­ци­ро­ва­ны. В ка­че­стве при­ме­ра можно при­ве­сти мо­ле­ку­лы ин­су­ли­на.

Мо­ле­ку­ла ин­су­ли­на (см. Рис. 10) – это низ­ко­мо­ле­ку­ляр­ный белок, со­сто­я­щий из двух по­ли­пеп­тид­ных цепей с внут­ри­це­по­чеч­ны­ми и меж­це­по­чеч­ны­ми ди­суль­фид­ны­ми мо­сти­ка­ми. Она син­те­зи­ру­ет­ся в виде од­но­це­по­чеч­но­го пред­ше­ствен­ни­ка – про­ин­су­ли­на. Затем про­ис­хо­дит сбли­же­ние A и B участ­ков мо­ле­ку­лы про­ин­су­ли­на и об­ра­зо­ва­ние ди­суль­фид­ных мо­сти­ков. После этого спе­ци­фи­че­ская про­те­аза уда­ля­ет сег­мент пеп­ти­да C, со­еди­ня­ю­щий две цепи, в ре­зуль­та­те чего об­ра­зо­вы­ва­ет­ся зре­лая функ­ци­о­наль­ная мо­ле­ку­ла ин­су­ли­на.

Мо­ле­ку­ла ин­су­ли­на

Рис. 10. Мо­ле­ку­ла ин­су­ли­на

 Терминация

По­сле­до­ва­тель­ное счи­ты­ва­ние ри­бо­со­мы за­клю­чен­но­го в иРНК тек­ста про­дол­жа­ет­ся до тех пор, пока про­цесс не до­хо­дит до од­но­го из стоп-ко­до­нов (тер­ми­ни­ру­ю­щих ко­до­нов) (см. Рис. 8). Этими ко­до­на­ми слу­жат три­пле­ты: УАА, УАГ, УГА. Они не ко­ди­ру­ют ами­но­кис­ло­ты, а толь­ко лишь по­ка­зы­ва­ют, что син­тез белка дол­жен быть за­вер­шен.

Тер­ми­на­ция

Рис. 8. Тер­ми­на­ция

Сле­до­ва­тель­но:

Ини­ци­а­ция – узна­ва­ние ри­бо­со­мы старт-ко­до­на и на­ча­ло син­те­за белка.

Элон­га­ция – удли­не­ние цепи.

Тер­ми­на­ция – узна­ва­ние стоп-ко­до­нов и окон­ча­ние син­те­за белка.

После окон­ча­ния син­те­за белка бел­ко­вая це­поч­ка от­де­ля­ет­ся от ри­бо­со­мы и вы­хо­дит в ци­то­плаз­му либо в ка­на­лы эн­до­плаз­ма­ти­че­ской сети и фор­ми­ру­ет при­су­щую этому белку вто­рич­ную, тре­тич­ную и чет­вер­тич­ную струк­ту­ру.

Под­счи­та­но, что на об­ра­зо­ва­ние одной круп­ной мо­ле­ку­лы белка ухо­дит около двух минут.

По­сколь­ку клет­ке необ­хо­ди­ма не одна, а несколь­ко мо­ле­кул каж­до­го белка, то, как толь­ко ри­бо­со­ма, пер­вой на­чав­шая син­тез белка, про­дви­га­ет­ся впе­ред, сразу на иРНК на­ни­зы­ва­ет­ся вто­рая ри­бо­со­ма (затем тре­тья, чет­вер­тая и т. д.). Все ри­бо­со­мы, син­те­зи­ру­ю­щие белок на одной ин­фор­ма­ци­он­ной РНК, об­ра­зу­ют по­ли­со­му. Когда син­тез белка окон­чен, ри­бо­со­ма может свя­зать­ся с дру­гой мо­ле­ку­лой иРНК и на­чать син­тез но­во­го белка, за­ко­ди­ро­ван­но­го в этой мо­ле­ку­ле иРНК. Таким об­ра­зом, по­сле­до­ва­тель­ность ами­но­кис­лот в пер­вич­ной струк­ту­ре белка опре­де­ля­ет­ся не ри­бо­со­мой, а по­сле­до­ва­тель­но­стью нук­лео­ти­дов в мо­ле­ку­ле иРНК.

 Полисомы

Одну и ту же цепь иРНК могут транс­ли­ро­вать несколь­ко ри­бо­сом. Из-за боль­шо­го соб­ствен­но­го раз­ме­ра рас­сто­я­ние между ри­бо­со­ма­ми долж­но быть не менее 80 нук­лео­ти­дов. Все ри­бо­со­мы, ко­то­рые син­те­зи­ру­ют белок на одной и той же мо­ле­ку­ле иРНК, об­ра­зо­вы­ва­ют по­ли­со­му (см. Рис. 9).

Одна ри­бо­со­ма мле­ко­пи­та­ю­щих может осу­ществ­лять син­тез около 100 пеп­тид­ных свя­зей еже­ми­нут­но.

По­ли­со­мы могут рас­по­ла­гать­ся в ци­то­плаз­ме сво­бод­но или быть при­креп­лен­ны­ми к эн­до­плаз­ма­ти­че­ской сети. Тогда такая эн­до­плаз­ма­ти­че­ская сеть носит на­зва­ние ше­ро­хо­ва­той.

По­ли­со­ма

Рис. 9. По­ли­со­ма

Последнее изменение: Суббота, 31 Март 2018, 00:05