Введение

Аминокислоты — это органические соединения, содержащие аминогруппу (–NH₂) и карбоксильную группу (–COOH). Они являются строительными блоками белков — основных биомолекул, выполняющих структурные, каталитические и регуляторные функции в организме.

Белки — это полимеры аминокислот, соединённых пептидными связями, которые формируют сложные трёхмерные структуры.

Изучение аминокислот и белков важно для:

• понимания химии биомолекул;
• изучения процессов метаболизма;
• биотехнологии и фармакологии;
• лабораторной диагностики и анализа пищи.

---

1. Аминокислоты

1.1 Общая характеристика

• Содержат аминогруппу –NH₂ и карбоксильную группу –COOH на одном и том же углероде (α-углерод);
• Формула α-аминокислот: H₂N–CHR–COOH, где R — боковая цепь;
• Имеют двойную кислотно-основную природу (амфотерные вещества);
• Примеры: глицин (H₂N–CH₂–COOH), аланин (CH₃–CH(NH₂)–COOH), серин (HO–CH₂–CH(NH₂)–COOH).

---

1.2 Классификация аминокислот

1. По количеству аминогрупп и карбоксильных групп:

2. По полярности боковой цепи R:

• Неполярные (гидрофобные): глицин, аланин, лейцин
• Полярные (гидрофильные): серин, треонин
• Заряженные:
  • Кислые: аспарагиновая, глутаминовая кислота
  • Основные: лизин, аргинин, гистидин

3. По пищевой значимости:

• Незаменимые: лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин, триптофан, гистидин
• Заменимые: глицин, аланин, аспарагин, серин

---

1.3 Физические свойства аминокислот

---

1.4 Химические свойства аминокислот

1. Кислотно-основные свойства:

• Амфотерность: реагируют с кислотами и основаниями

2. Реакции с нингидридом, спиртами, щелочами:

• Эстерообразование:

3. Образование пептидной связи:

• Конденсация двух аминокислот:

4. Реакция с нитропроизводными и диазотирование:

• Ароматические аминокислоты (тирозин, триптофан) дают окрашенные продукты

---

1.5 Методы идентификации аминокислот

• Реакция Нингидрина: окрашивание в синий или фиолетовый цвет
• Реакция с HNO₂ (для первичных аминов)
• Буферное титрование: определение кислотно-основных свойств

---

2. Белки

2.1 Определение и общая характеристика

Белки — это полимеры α-аминокислот, соединённых пептидными связями.

• Молекулярная масса: от нескольких тысяч до миллионов Да
• Состоят из аминокислотных остатков, образующих структурные уровни: первичная, вторичная, третичная, четвертичная

---

2.2 Структура белков

1. Первичная структура: последовательность аминокислот
2. Вторичная структура: α-спираль, β-слоистая структура (водородные связи)
3. Третичная структура: трёхмерная пространственная конфигурация
4. Четвертичная структура: ассоциация нескольких полипептидных цепей

---

2.3 Классификация белков

1. По форме:

• Фибриллярные (структурные, коллаген, кератин)
• Глобулярные (ферменты, гормоны, гемоглобин)

2. По составу:

• Простые (состоят только из аминокислот)
• Сложные (гликопротеины, липопротеины, металлопротеиды)

---

2.4 Физические свойства белков

---

2.5 Химические свойства белков

1. Гидролиз:

• кислотный или щелочной → образование аминокислот

Белок+H2​O→аминокислоты

2. Реакции с щелочами и кислотами:

• Частичная денатурация

3. Реакции с нитропроизводными:

• Желтая окраска с концентрированной HNO₃ (реакция ксантопротеинов)

4. Реакции с тяжёлыми металлами:

• Образование белковых комплексов (Ag⁺, Hg²⁺)

---

2.6 Биологическое значение белков

• Структурная функция: кератин, коллаген
• Каталитическая: ферменты
• Транспортная: гемоглобин
• Сигнальная: гормоны
• Защитная: антитела

---

2.7 Методы идентификации белков

• Биуретовая реакция (фиолетовое окрашивание с Cu²⁺)
• Ксантопротеиновая реакция (желтая окраска с HNO₃)
• Осаждение солями (например, с (NH₄)₂SO₄)

---

3. Практические расчёты

Задача 1: Гидролиз 110 г белка дал 14 г глицина. Определите молярную массу глицина.

• Молярная масса глицина = 75 г/моль (проверка с данными)
• Масса белка → 14/75 = 0,187 моль глицина

Задача 2: Сколько воды выделяется при образовании дипептида из 2 моль аланина?

• H₂O выделяется 1 моль на каждую пептидную связь
• 2 моль аланина → 1 моль дипептида → 1 моль H₂O = 18 г

---

Вопросы для самопроверки

Теоретические

1. Дайте определение аминокислот и белков.

2. Опишите амфотерные свойства аминокислот.

3. Что такое пептидная связь?

4. Назовите уровни структуры белков.

5. Приведите примеры биологически значимых белков.

Практические

1. Рассчитайте массу H₂O, выделяющуюся при образовании трёхпептида из 3 моль аминокислот.

2. Определите массу глицина при гидролизе 110 г белка, если содержание глицина 14 г.
3. Как распознать белок с помощью биуретовой реакции?
4. Какая реакция показывает наличие ароматических аминокислот?
5. Опишите амфотерную реакцию аминокислот с кислотой и основанием.