1. Состав и свойства аминокислот

Ами­но­кис­ло­ты – это ве­ще­ства, в мо­ле­ку­лах ко­то­рых со­дер­жат­ся од­но­вре­мен­но ами­но­груп­па -NH₂ и карбок­силь­ная груп­па -СООН. На­при­мер:

Ами­но­ук­сус­ная кис­ло­та  (гли­цин)                    β-ами­но­про­пи­о­но­вая кис­ло­та

Ами­но­кис­ло­ты можно рас­смат­ри­вать как кар­бо­но­вые кис­ло­ты, в мо­ле­ку­лах ко­то­рых атом во­до­ро­да в ра­ди­ка­ле за­ме­щен ами­но­груп­пой. Общая фор­му­ла ами­но­кис­лот может быть за­пи­са­на так:  H₂N-CH-R-COOH, где R – уг­ле­во­до­род­ный ра­ди­кал.

При этом ами­но­груп­па может на­хо­дить­ся у раз­ных ато­мов уг­ле­ро­да, что обу­слов­ли­ва­ет один из видов изо­ме­рии ами­но­кис­лот. Чтобы в на­зва­нии изо­ме­ров можно было ука­зы­вать по­ло­же­ние груп­пы ^_NH₂ по от­но­ше­нию к карбок­си­лу, атомы уг­ле­ро­да в мо­ле­ку­ле ами­но­кис­ло­ты обо­зна­ча­ют по­сле­до­ва­тель­но бук­ва­ми гре­че­ско­го ал­фа­ви­та: α, β, γ, δ, ε и т.д. На­ли­чие и ами­но­груп­пы, и карбок­силь­ной в со­ста­ве ами­но­кис­лот обес­пе­чи­ва­ет их ам­фо­тер­ные свой­ства. По этой же при­чине ами­но­кис­ло­ты могут вза­и­мо­дей­ство­вать между собой, об­ра­зуя по­ли­пеп­тид­ные цепи. Груп­па ато­мов -СО-NH-, об­ра­зу­ю­ща­я­ся при вза­и­мо­дей­ствии мо­ле­кул ами­но­кис­лот, на­зы­ва­ет­ся пеп­тид­ной, или амид­ной груп­пой, а связь между ато­ма­ми уг­ле­ро­да и азота в ней – пеп­тид­ной, или амид­ной.

В таб­ли­це 1 при­ве­ден ряд ами­но­кис­лот с по­ло­же­ни­ем ами­но­груп­пы в конце уг­ле­род­ной цепи.

Ами­но­кис­ло­ты – бес­цвет­ные кри­стал­ли­че­ские ве­ще­ства, рас­тво­ри­мые в воде; мно­гие из них имеют слад­кий вкус. Тем­пе­ра­ту­ра плав­ле­ния ами­но­кис­лот выше 22^°С.

2. Разнообразие белков

Белки

Бел­ки-по­ли­пеп­ти­ды, вы­пол­ня­ю­щие спе­ци­фи­че­ские био­ло­ги­че­ские функ­ции в живых ор­га­низ­мах

В живом ор­га­низ­ме из остат­ков ами­но­кис­лот син­те­зи­ру­ют­ся такие важ­ные био­ло­ги­че­ские по­ли­ме­ры, как белки. Они со­дер­жат­ся в про­то­плаз­ме и ядре всех рас­ти­тель­ных и жи­вот­ных кле­ток и яв­ля­ют­ся глав­ны­ми но­си­те­ля­ми жизни (Рис. 1).

Рис. 1. Слож­ный белок ге­мо­гло­бин снаб­жа­ет клет­ки тка­ней кис­ло­ро­дом и вы­во­дит из ор­га­низ­ма уг­ле­кис­лый газ.

Раз­но­об­ра­зие бел­ков опре­де­ля­ет­ся тем, какие остат­ки ами­но­кис­лот и в какой по­сле­до­ва­тель­но­сти об­ра­зу­ют мо­ле­ку­лу белка. В ре­зуль­та­те гид­ро­ли­за бел­ков, т.е. в ре­зуль­та­те их вза­и­мо­дей­ствия с водой, было вы­де­ле­но более 20 ами­но­кис­лот. Вы­чис­ле­но ма­те­ма­ти­че­ски­ми ме­то­да­ми, что, со­еди­ня­ясь друг с дру­гом, они могут дать свыше 2,4^.10¹⁸ раз­лич­ных ком­би­на­ций. Раз­но­об­ра­зие бел­ков уве­ли­чи­ва­ет­ся еще и от того, что в со­став их мо­ле­кул могут вхо­дить атомы и дру­гих хи­ми­че­ских эле­мен­тов. Это уг­ле­род (его мас­со­вая доля со­став­ля­ет 50-55%), кис­ло­род (21,5-23,5%), азот (15-17%), во­до­род (6,5-7,3%), сера (0,3-2,5%), а также неболь­шие ко­ли­че­ства фос­фо­ра, йода, же­ле­за и дру­гих эле­мен­тов. По­это­му свои белки при­су­щи каж­до­му жи­во­му ор­га­низ­му и даже каж­до­му ин­ди­ви­ду.

 Белки уни­каль­ны. Каж­дый из них вы­пол­ня­ет свою био­ло­ги­че­скую роль. Так, из одних бел­ков об­ра­зу­ют­ся мы­шеч­ные ткани, из дру­гих – по­кров­ная, из тре­тьих – опор­ная (Рис. 2).

Рис. 2. Био­ло­ги­че­ская роль бел­ков в живых ор­га­низ­мах

Цвет­ные ре­ак­ции бел­ков

- Ксан­то­про­те­и­но­вая. С азот­ной кис­ло­той белки дают жел­тое окра­ши­ва­ние, пе­ре­хо­дя­щее при дей­ствии ам­ми­а­ка в оран­же­вое.

- Би­уре­то­вая. С со­ля­ми меди и ще­ло­ча­ми белки дают фи­о­ле­то­вую окрас­ку.

3. Гормоны и ферменты

Ве­ще­ства­ми бел­ко­вой при­ро­ды яв­ля­ют­ся также гор­мо­ны и фер­мен­ты. Фер­мен­ты можно рас­смат­ри­вать как ка­та­ли­за­то­ры био­хи­ми­че­ских про­цес­сов. Они во много раз уско­ря­ют про­цес­сы, про­те­ка­ю­щие в живых ор­га­низ­мах. Гор­мо­ны – очень ак­тив­ные ве­ще­ства, ко­то­рые вли­я­ют на де­я­тель­ность опре­де­лен­ных ор­га­нов и си­стем ор­га­нов и ре­гу­ли­ру­ют про­цес­сы об­ме­на ве­ществ.

4. Успехи в изучении и синтезе белков

Успе­хи в изу­че­нии и син­те­зе бел­ков

В на­сто­я­щее время ве­дут­ся ак­тив­ные ис­сле­до­ва­ния спо­со­бов про­мыш­лен­но­го по­лу­че­ния бел­ков. На се­го­дняш­ний день уже по­лу­че­но несколь­ко бел­ко­вых мо­ле­кул ис­кус­ствен­ным путем. Толь­ко про­изо­шло это в ре­зуль­та­те очень дол­гих и до­ро­го­сто­я­щих про­цес­сов. В живых же ор­га­низ­мах эти ре­ак­ции про­те­ка­ют мо­мен­таль­но, за несколь­ко се­кунд. По­это­му неко­то­рые бел­ко­вые ве­ще­ства – гор­мо­ны, фер­мен­ты, ан­ти­био­ти­ки – по­лу­ча­ют био­тех­но­ло­ги­че­ски­ми ме­то­да­ми, ис­поль­зуя живые ор­га­низ­мы, как свое­об­раз­ные фаб­ри­ки. В на­сто­я­щее время уже раз­ра­бо­та­ны пути по­лу­че­ния более 120 раз­ных видов ис­кус­ствен­ных мяс­ных и рыб­ных про­дук­тов.

Под­ве­де­ние итога

 Вы узна­ли о со­ста­ве и неко­то­рых свой­ствах ами­но­кис­лот и бел­ков, на­учи­лись объ­яс­нять ам­фо­тер­ность ами­но­кис­лот и по­ни­мать суть вза­и­мо­дей­ствия между ними. Узна­ли, что белки – при­род­ные по­ли­ме­ры (по­ли­пеп­ти­ды) – по­стро­е­ны из остат­ков мо­ле­кул α-ами­но­кис­лот и вы­пол­ня­ют спе­ци­фи­че­ские био­ло­ги­че­ские функ­ции в живых ор­га­низ­мах.